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RESUMO DAS AULAS DE CITOLOGIA
Professor Me. Diogo Mariano Hildefonso O metabolismo é o conjunto de reações que ocorrem dentro do organismo. Ele só funciona de maneira compatível com as nossas necessidades devido à ação de moléculas catalisadoras chamadas de enzimas. Além disso, ele é dividido em catabolismo, que é a degradação de compostos, e anabolismo, que é a síntese de compostos. O catabolismo gera energia para as funções vitais do organismo. A energia química fica armazenada na molécula adenosina trifosfato (ATP). O ATP se decompõe em ADP e grupo fosfato, transferindo a energia armazenada nas ligações químicas para as atividades celulares. Os carboidratos são os hidratos de carbono cuja fórmula geral é (CH2O)n. Para a Bioquímica, os carboidratos são importantes, pois é por meio da oxidação da glicose que obtemos a maior parte da energia. Eles podem ser classificados em relação à possibilidade de hidrólise em: monossacarídeos, dissacarídeos, oligossacarídeos e polissacarídeos. Os monossacarídeos são os carboidratos mais simples, são aqueles que não sofrem hidrólise. Os dissacarídeos são formados pela união de dois monossacarídeos e, portanto, podem sofrer hidrólise. Os polissacarídeos são formados pela união de mais de 12 monossacarídeos. Os mais importantes polissacarídeos, do ponto de vista da Bioquímica, são o amido e o glicogênio. O glicogênio tem mais ramificações do que o amido. Os carboidratos são poliidroxialdeído ou poliidroxicetona. Os sítios de digestão dos polissacarídeos são a boca e o intestino. A enzima que atua na boca é a α-amilase salivar, e as enzimas que atuam noamilase salivar, e as enzimas que atuam no intestino são a α-amilase salivar, e as enzimas que atuam noamilase pancreática, a isomaltase, a maltase, a sacarase e a lactase. A digestão resulta na formação de monossacarídeos, os quais são absorvidos pela mucosa intestinal. A glicose e a galactose são captadas do
lúmen intestinal para dentro do enterócito através do transportador SGLT-amilase salivar, e as enzimas que atuam no1 e chegam à corrente sanguínea por intermédio do GLUT-amilase salivar, e as enzimas que atuam no2 ou de vesículas. A frutose é transportada para o interior do enterócito pelo transportador GLUT-amilase salivar, e as enzimas que atuam no5 e para a corrente sanguínea através do GLUT-amilase salivar, e as enzimas que atuam no2. Existem pessoas que têm deficiência nas dissacaridases, sendo que a mais comum é a deficiência da enzima lactase, o que gera a intolerância à lactose. A glicose entra nas células por meio de transportadores de glicose (GLUTs). Os GLUTs apresentam especificidade tecidual. O GLUT-amilase salivar, e as enzimas que atuam no4 é um transportador extremamente importante, pois é dependente do hormônio insulina. A degradação da glicose em condições de aerobiose é denominada respiração celular. Esse processo envolve cinco etapas: a glicólise, a conversão de piruvato em acetil-amilase salivar, e as enzimas que atuam noCoA, o Ciclo de Krebs, a cadeia de transporte de elétrons e a fosforilação oxidativa. A degradação da glicose em condições de anaerobiose é denominada fermentação láctica. A glicólise ocorre no citosol da célula. A glicólise aeróbica produz duas moléculas de piruvato, e é dividida em duas fases: a de investimento ou preparatória, na qual são gastas duas moléculas de ATP; e a de produção, na qual são produzidas quatro moléculas de ATP e duas de NADH. Em termos de produção de energia, a glicólise contribui com duas moléculas de ATP. A glicólise anaeróbica, também chamada de fermentação láctica, produz duas moléculas de lactato e duas de ATP como saldo final. O lactato pode ser utilizado como substrato da gliconeogênese ou transformado em piruvato no músculo. O piruvato pode ser convertido em oxaloacetato (reação anaplerótica), em lactato (fermentação láctica), em acetil-amilase salivar, e as enzimas que atuam noCoA (substrato do Ciclo de Krebs) ou em etanol (fermentação láctica), dependendo da disponibilidade de oxigênio e do tipo celular. A via das pentoses é uma via considerada anaeróbica alternativa de oxidação da glicose. Nesse processo, duas moléculas importantes são formadas: a ribose 5-amilase salivar, e as enzimas que atuam nofosfato, importante para a biossíntese de nucleotídeos, e a coenzima reduzida NADPH, a qual atua como agente redutor na biossíntese de ácidos graxos e dos esteróis, como colesterol e da glutationa nas hemácias.
graxos, e essas moléculas constituem a nossa reserva energética, que fica estocada nas células adiposas. Por meio do processo industrial de hidrogenação, ocorre a formação da gordura trans, que aumenta os níveis de colesterol ruim e diminui os níveis de colesterol bom. Os glicerofosfolipídios são derivados do glicerol, que contém fosfato na sua estrutura; aos carbonos 1 e 2 do glicerol estão ligados ácidos graxos. Os esfingolipídios são classificados em esfingomielinas, cerebrosídios e gangliosídios. Os esteróides são compostos formados por quatro anéis fundidos, três anéis com seis carbonos e um anel com cinco carbonos. O principal composto desse grupo é o colesterol, que é componente da membrana plasmática, precursor para a síntese de todos os esteróis, sais biliares e vitamina D. Os triacilgliceróis são os lipídios mais abundantes da dieta. Eles são emulsificados pelos sais biliares e sofrem a ação da enzima lipase pancreática. Os ácidos graxos obtidos por meio da hidrólise dos triacilgliceróis são ativados e transportados para a matriz mitocondrial, local onde estão as enzimas responsáveis pela degradação dos ácidos graxos. O glicerol, também obtido da hidrólise dos triacilgliceróis, é convertido em diidroxiacetona fosfato, um intermediário da glicólise ou da gliconeogênese. A degradação dos ácidos graxos ocorre pelo processo de β-amilase salivar, e as enzimas que atuam nooxidação, o qual consiste na remoção sucessiva de moléculas de acetil-amilase salivar, e as enzimas que atuam noCoA. Quando a degradação de carboidratos é ausente, devido ao jejum prolongado ou ao diabetes, e a degradação de triacilgliceróis está ativa, ocorre a redução dos níveis de oxaloacetato, o que impossibilita a degradação das moléculas de acetil-amilase salivar, e as enzimas que atuam noCoA pelo Ciclo de Krebs, ocasionando a formação dos corpos cetônicos. As vias metabólicas devem estar de acordo com as necessidades do nosso organismo, sendo assim, existem pontos de regulação nas vias metabólicas. Para a glicólise, a enzima mais importante é a fosfofrutoquinase, a qual é inibida por ATP e citrato e ativada por AMP e frutose 2,6-amilase salivar, e as enzimas que atuam nobifosfato. Na
gliconeogênese, as enzimas que sofrem regulação são as enzimas piruvato carboxilase, fosfoenolpiruvato carboxiquinase, frutose 1,6-amilase salivar, e as enzimas que atuam nobifosfatase e glicose 6-amilase salivar, e as enzimas que atuam nofosfatase. As enzimas mais importantes do Ciclo de Krebs, em relação à regulação, são a citrato sintase, a isocitrato desidrogenase e o complexo da α-amilase salivar, e as enzimas que atuam no cetoglutarato desidrogenase. Na glicogênese, a enzima mais importante é a glicogênio sintase, a qual é ativada por glicose 6-amilase salivar, e as enzimas que atuam nofosfato e insulina; no processo de glicogenólise, a enzima mais importante é a glicogênio fosforilase, a qual é ativada pelo hormônio glucagon. Os processos de lipogênese e lipólise são antagônicos, sendo que a insulina é um hormônio lipogênico, ou seja, estimula a lipogênese, e o glucagon é um hormônio lipolítico, ou seja, estimula a lipólise. As proteínas são polímeros formados por monômeros chamados de aminoácidos. Vinte aminoácidos são encontrados como constituintes das proteínas em mamíferos. As proteínas são componentes estruturais, atuam como enzimas no transporte de moléculas e na defesa do organismo, como hormônios no controle da expressão gênica, na contração muscular e na coagulação sanguínea. Os aminoácidos são compostos de função mista, apresentam a função orgânica amina e a função orgânica ácido carboxílico. Os aminoácidos encontrados em proteínas naturais são a-amilase salivar, e as enzimas que atuam noaminoácidos, ou seja, são aqueles que apresentam o grupo amino ligado ao carbono a, o qual é vizinho ao grupo carboxila. A estrutura básica dos aminoácidos, encontrados em proteínas naturais, apresenta ligado ao carbono a, o grupo amino, o grupo carboxila, a cadeia lateral (também chamada de grupo R) e um átomo de hidrogênio. Os aminoácidos podem ser classificados em relação à polaridade da cadeia lateral como polares e apolares. Os aminoácidos polares podem ser classificados em aminoácidos sem carga, aminoácidos com carga positiva (básicos) e aminoácidos com carga negativa (ácidos). Os aminoácidos também podem ser classificados em essenciais, aqueles que devem ser obtidos através da dieta, e em aminoácidos não essenciais, que o nosso organismo consegue sintetizar.
nucleicos. Os ácidos nucleicos são polímeros formados por nucleotídeos que, por sua vez, são formados por um grupo fosfato, uma pentose e uma base nitrogenada. As proteínas ingeridas são primeiramente desnaturadas no estômago e depois são digeridas por enzimas presentes no suco gástrico, entérico e pancreático. Como resultado da digestão são gerados aminoácidos.Na degradação dos aminoácidos o grupo amino é liberado na forma de ureia e as 20 cadeias carbônicas formam compostos comuns ao metabolismo de carboidratos e lipídeos. As etapas de degradação dos aminoácidos são: transaminação, desaminação oxidativa e ciclo da ureia. No processo de transaminação, o grupo amino da maioria dos aminoácidos é transferido para o glutamato. O glutamato, por sua vez, pode sofrer um novo processo de transaminação formando aspartato ou pode sofrer desaminação oxidativa formando amônia. A amônia e o aspartato participam do ciclo da ureia. O balanço de nitrogênio é a diferença entre o nitrogênio ingerido e o nitrogênio excretado. A maioria das enzimas são proteínas, ou seja, moléculas formadas por aminoácidos. Uma pequena parte das enzimas são formadas por moléculas de RNA e são chamadas de ribozimas. As enzimas funcionam como catalisadores biológicos, ou seja, aceleram a velocidade das reações químicas, pois diminuem a energia de ativação que é a energia necessária para que a reação aconteça. Apenas uma região pequena da enzima é utilizada para a ligação da enzima com o substrato. Essa região é chamada de sítio ativo, o qual constitui uma cavidade em que o substrato se aloja no momento da reação química. A forma do sítio ativo contribui bastante para a especificidade da enzima, pois o substrato só pode se alojar no sítio ativo se tiver uma estrutura parecida com o sítio ativo e se for capaz de formar ligações com as cadeias laterais presentes no sítio ativo. Muitas enzimas necessitam de moléculas auxiliares para exercerem a sua função; essas moléculas são chamadas de cofatores. Os cofatores pode ser íons metálicos ou moléculas orgânicas, e nesse último caso essas
moléculas são chamadas de coenzimas. As coenzimas atuam como transportadores de átomos ou grupos funcionais, sendo que podem participar como aceptores ou doadores desses átomos ou grupos funcionais. A velocidade das reações catalisadas por enzimas podem ser afetadas por fatores que causem desnaturação das enzimas. Existem moléculas endógenas ou exógenas que podem inibir as reações enzimáticas. Os inibidores podem ser classificados em inibidores reversíveis ou irreversíveis. Os inibidores reversíveis podem ser competitivos ou não competitivos.
