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Resumo Bioquimica Basica - Odontologia, Resumos de Bioquímica
Resumo de Bioquimica Basica, voltado ao curso de Odontologia
Tipologia: Resumos
2019
1 / 13
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BIOQUIMICA
ENZIMAS
CONCEITOS GERAIS E FUNÇÕES:
As enzimas são proteínas especializadas na catálise de reações biológicas. Elas estão entre as biomoléculas mais notáveis devido a sua extraordinária especificidade e poder catalítico, que são muito superiores aos dos catalisadores produzidos pelo homem. Praticamente todas as reações que caracterizam o metabolismo celular são catalisadas por enzimas. Como catalisadores celulares extremamente poderosos, as enzimas aceleram a velocidade de uma reação, sem no entanto participar dela como reagente ou produto. As enzimas atuam ainda como reguladoras deste conjunto complexo de reações. As enzimas são, portanto, consideradas as unidades funcionais do metabolismo celular.
NOMENCLATURA DAS ENZIMAS:
Existem 3 métodos para nomenclatura enzimática:
- Nome Recomendado: Mais curto e utilizado no dia a dia de quem trabalha com enzimas; Utiliza o sufixo "ase" para caracterizar a enzima. Ex: Urease, Hexoquinase, Peptidase, etc. - Nome Sistemático: Mais complexo, nos dá informações precisas sobre a função metabólica da enzima. Ex: ATP-Glicose-Fosfo-Transferase - Nome Usual: Consagrados pelo uso; Ex: Tripsina, Pepsina, Ptialina.
CLASSIFICAÇÃO DAS ENZIMAS:
As enzimas podem ser classificadas de acordo com vários critérios. O mais importante foi estabelecido pela União Internacional de Bioquímica (IUB), e estabelece 6 classes:
- Oxidorredutases: São enzimas que catalisam reações de transferência de elétrons, ou seja: reações de oxi-redução. São as Desidrogenases e as Oxidases.
Se uma molécula se reduz, tem que haver outra que se oxide.
- Transferases: Enzimas que catalisam reações de transferência de grupamentos funcionais como grupos amina, fosfato, acil, carboxil, etc. Como exemplo temos as Quinases e as Transaminases. - Hidrolases: Catalisam reações de hidrólise de ligação covalente. Ex: As peptidases. - Liases: Catalisam a quebra de ligações covalentes e a remoção de moléculas de água, amônia e gás carbônico. As Dehidratases e as
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- Ligando-se à enzima com afinidade semelhante à do substrato.
- Ligando-se covalentemente em local próximo ou no próprio sítio catalítico da apoenzima.
- Atuando de maneira intermediária aos dois extremos acima citados.
ESPECIFICIDADE SUBSTRATO \ ENZIMA: O SÍTIO ATIVO
As enzimas são muito específicas para os seus substratos. Esta especificidade pode ser relativa a apenas um substrato ou a vários substratos ao mesmo tempo. Esta especificidade se deve à existência, na superfície da enzima de um local denominado sítio de ligação do substrato. O sítio de ligação do substrato de uma enzima é dado por um arranjo tridimensional especial dos aminoácidos de uma determinada região da molécula, geralmente complementar à molécula do substrato, e ideal espacial e eletricamente para a ligação do mesmo. O sítio de ligação do substrato é capaz de reconhecer inclusive isômeros óticos "D" e "L" de um mesmo composto. Este sítio pode conter um segundo sítio, chamado sítio catalítico ou sítio ativo, ou estar próximo dele; é neste sítio ativo que ocorre a reação enzimática. Composto que é transformado por uma enzima que se une a uma zona ativa, onde se produz ima catálise, que no exemplo conduz a uma formação de produtos. A zona sombreada são os aminoácidos desta enzima (proteína) que configuram, neste caso, o centro ativo da enzima. Alguns modelos procuram explicar a especificidade substrato/enzima:
- Modelo Chave/Fechadura que prevê um encaixe perfeito do substrato no sítio de ligação, que seria rígido como uma fechadura. No exemplo da figura abaixo, uma determinada região da proteína - o módulo SH2 - liga-se à tirosina fosfatada, que se adapta ao sítio ativo da enzima tal como uma chave faz a sua fechadura.
- Modelo do Ajuste Induzido que prevê um sítio de ligação não totalmente pré-formado, mas sim moldável à molécula do substrato; a enzima se ajustaria à molécula do substrato na sua presença.
- Evidências experimentais sugerem um terceiro modelo que combina o ajuste induzido a uma "torção" da molécula do substrato, que o "ativaria" e o prepararia para a sua transformação em produto.
MECANISMO GERAL DE CATÁLISE:
As enzimas aceleram a velocidade de uma reação por diminuir a energia livre de ativação da mesma, sem alterar a termodinâmica da reação, ou seja: A energia dos reagentes e produtos da reação enzimática e de sua equivalente não enzimática são idênticas. Para se superar a energia de ativação de uma reação, passa-se pela formação de um estado intermediário chamado "Estado de Transição", sempre um composto instável e de alta energia, representado por "Ts", ligado com altíssima afinidade ao sítio catalítico. Nas reações enzimáticas, este composto de transição "Ts" não pode ser isolado ou mesmo considerado um intermediário, uma vez que não é liberado para o meio de reação; sua formação ocorre no sítio catalítico da enzima! Como a afinidade do "Ts" ao sítio catalítico é muito maior que a afinidade do substrato com o mesmo, a pequena quantidade de moléculas em "Ts" será rapidamente convertida em produto. Assim, todo o fator que leva a um aumento do número de moléculas em "Ts" aumenta a velocidade da reação. São 4 os mecanismos principais através dos quais as enzimas aceleram uma reação, aumentando a formação de moléculas de substrato em "Ts":
- Catálise Ácido-Base que ocorre com a participação de aminoácidos com cadeias laterais ionizáveis, capazes de doar ou liberar prótons durante a catálise.
- Torção de Substrato, que depende da torção do substrato induzida pela ligação do mesmo com o sítio de ligação da enzima, alcançando o estado de transição e estimulando sua conversão em produto.
- Catálise Covalente que resulta do ataque nucleofílico ou eletrofílico de um radical do sítio catalítico sobre o substrato, ligando-o covalentemente à enzima e induzindo a sua transformação em produto. Envolve com freqüência a participação de coenzimas.
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- Efeito de Diminuição da Entropia. As enzimas ajudam no posicionamento e na definição da estequiometria correta da reação, facilitando os mecanismos anteriores.
CINÉTICA ENZIMÁTICA:
É a parte da enzimologia que estuda a velocidade das reações enzimáticas, e os atores que influenciam nesta velocidade. A cinética de uma enzima é estudada avaliando-se a quantidade de produto formado ou a quantidade de substrato consumido por unidade de tempo de reação. Uma reação enzimática pode ser expressa pela seguinte equação: E + S <==> [ES] ==> E + P O complexo enzima/substrato (ES) tem uma energia de ativação ligeiramente menor que a do substrato isolado, e a sua formação leva ao aparecimento do estado de transição "Ts". A formação de "P" a partir de ES é a etapa limitante da velocidade da reação. A velocidade de uma reação enzimática depende das concentrações de enzima e de substrato.
Equação de Michaelis-Menten: Michaelis e Menten foram 2 pesquisadoras que propuseram o modelo acima citado como modelo de reação enzimática para apenas um substrato. A partir deste modelo, estas pesquisadoras criaram uma equação, que nos permite demonstrar como a velocidade de uma reação varia com a variação da concentração do substrato. Esta equação pode ser expressa graficamente, e representa o efeito da concentração de substrato sobre a velocidade de reação enzimática. O Km de um substrato para uma enzima específica é característico, e nos fornece um parâmetro de especificidade deste substrato em relação à enzima. Quanto menor o Km, maior a especificidade, e vice- versa.
FATORES EXTERNOS QUE INFLUENCIAM NA VELOCIDADE DE UMA REAÇÃO ENZIMÁTICA:
- Temperatura : Quanto maior a temperatura, maior a velocidade da reação, até se atingir a temperatura ótima; a partir dela, a atividade volta a diminuir, por desnaturação da molécula. - pH : Idem à temperatura; existe um pH ótimo, onde a distribuição de cargas elétricas da molécula da enzima e, em especial do sítio catalítico, é ideal para a catálise.
INIBIÇÃO ENZIMÁTICA:
Os inibidores enzimáticos são compostos que podem diminuir a atividade de uma enzima. A inibição enzimática pode ser reversível ou irreversível; Existem 2 tipos de inibição enzimática reversível:
- Inibição Enzimática Reversível Competitiva: Quando o inibidor se liga reversivelmente ao mesmo sítio de ligação do substrato; O efeito é revertido aumentando-se a concentração de substrato Este tipo de inibição depende das concentrações de substrato e de inibidor. - Inibição Enzimática Reversível Não-Competitiva: Quando o inibidor liga-se reversivelmente à enzima em um sítio próprio de ligação, podendo estar ligado à mesma ao mesmo tempo em que o substrato; Este tipo de inibição depende apenas da concentração do inibidor. Na inibição enzimática irreversível, há modificação covalente e definitiva no sítio de ligação ou no sítio catalítico da enzima.
REGULAÇÃO ENZIMÁTICA:
Algumas enzimas podem ter suas atividades reguladas, atuando assim como moduladoras do metabolismo celular. Esta modulação é essencial na coordenação dos inúmeros processos metabólicos pela célula. Além dos mecanismos já citados de modulação de atividade enzimática - por variação da concentração do substrato, ou por inibição enzimática, por exemplo - existem 2 modelos de regulação enzimáticos mais conhecidos:
- Modulação Alostérica:
Ocorre nas enzimas que possuem um sítio de modulação, ou alostérico, onde se liga de forma não- covalente um modulador alostérico que pode ser positivo (ativa a enzima) ou negativo (inibe a enzima).
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- Enzimáticas (lipases);
- Nutricional (caseína);
- Agentes protetores.
Devido as proteínas exercerem uma grande variedade de funções na célula, estas podem ser divididas em dois grandes grupos:
- Dinâmicas - Transporte, defesa, catálise de reações, controle do metabolismo e contração, por exemplo;
- Estruturais - Proteínas como o colágeno e elastina, por exemplo, que promovem a sustentação estrutural da célula e dos tecidos.
CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS:
Quanto a Composição:
- Proteínas Simples - Por hidrólise liberam apenas aminoácidos. - Proteínas Conjugadas - Por hidrólise liberam aminoácidos mais um radical não peptídico, denominado grupo prostético. Ex: metaloproteínas, hemeproteínas, lipoproteínas, glicoproteínas, etc.
Quanto ao Número de Cadeias Polipeptídicas:
- Proteínas Monoméricas - Formadas por apenas uma cadeia polipeptídica. - Proteínas Oligoméricas - Formadas por mais de uma cadeia polipeptídica; São as proteínas de estrutura e função mais complexas.
Quanto à Forma:
- Proteínas Fibrosas - Na sua maioria, as proteínas fibrosas são insolúveis nos solventes aquosos e possuem pesos moleculares muito elevados. São formadas geralmente por longas moléculas mais ou menos retilíneas e paralelas ao eixo da fibra. A esta categoria pertencem as proteínas de estrutura, como colágeno do tecido conjuntivo, as queratinas dos cabelos, as esclerotinas do tegumento dos artrópodes, a conchiolina das conchas dos moluscos, ou ainda a fibrina do soro sanguíneo ou a miosina dos músculos. Algumas proteínas fibrosas, porém, possuem uma estrutura diferente, como as tubulinas, que são formadas por múltiplas subunidades globulares dispostas helicoidalmente. - Proteínas Globulares - De estrutura espacial mais complexa, são mais ou menos esféricas. São geralmente solúveis nos solventes aquosos e os seus pesos moleculares situam-se entre 10.000 e vários milhões. Nesta categoria situam-se as proteínas ativas como os enzimas, transportadores como a hemoglobina, etc.
PROTEÍNAS HOMÓLOGAS:
São proteínas que desempenham a mesma função em tecidos ou em espécies diferentes. Estas proteínas possuem pequenas diferenças estruturais, reconhecíveis imunologicamente. Os segmentos com seqüências diferentes de aminoácidos em proteínas homólogas são chamados "segmentos variáveis", e geralmente não participam diretamente da atividade da proteína. Os segmentos idênticos das proteínas homólogas são chamados "segmentos fixos", e são fundamentais para o funcionamento bioquímico da proteína.
ORGANIZAÇÃO ESTRUTURAL DAS PROTEÍNAS:
As proteínas possuem complexas estruturas espaciais, que podem ser organizadas em quatro níveis, crescentes em complexidade:
1 - Estrutura Primária:
- Dada pela seqüência de aminoácidos e ligações peptídicas da molécula.
- É o nível estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial da molécula.
- A estrutura primária da proteína resulta em uma longa cadeia de aminoácidos semelhante a um "colar de contas", com uma extremidade "amino terminal" e uma extremidade "carboxi terminal".
- A estrutura primária de uma proteína é destruída por hidrólise química ou enzimática das ligações peptídicas, com liberação de peptídeos menores e aminoácidos livres.
- Sua estrutura é somente a seqüência dos aminoácidos, sem se preocupar com a orientação espacial da molécula.
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2 - Estruturas Secundária:
- É dada pelo arranjo espacial de aminoácidos próximos entre si na seqüência primária da proteína.
- É o último nível de organização das proteínas fibrosas, mais simples estruturalmente.
- Ocorre graças à possibilidade de rotação das ligações entre os carbonos a dos aminoácidos e seus grupamentos amina e carboxila.
- O arranjo secundário de um polipeptídeo pode ocorrer de forma regular; isso acontece quando os ângulos das ligações entre carbonos a e seus ligantes são iguais e se repetem ao longo de um segmento da molécula.
3 - Estruturas Terciárias:
- Dada pelo arranjo espacial de aminoácidos distantes entre si na seqüência polipeptídica.
- É a forma tridimensional como a proteína se "enrola".
- Ocorre nas proteínas globulares, mais complexas estrutural e funcionalmente.
- Cadeias polipeptídicas muito longas podem se organizar em domínios, regiões com estruturas terciárias semi-independentes ligadas entre si por segmentos lineares da cadeia polipeptídica.
- Os domínios são considerados as unidades funcionais e de estrutura tridimensional de uma proteína.
4 - Estruturas Quaternárias:
- Surge apenas nas proteínas oligoméricas.
- Dada pela distribuição espacial de mais de uma cadeia polipeptídica no espaço, as subunidades da molécula.
- Estas subunidades se mantém unidas por forças covalentes, como pontes dissulfeto, e ligações não covalentes, como pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas, etc.
- As subunidades podem atuar de forma independente ou cooperativamente no desempenho da função bioquímica da proteína.
AMINOÁCIDOS
CARACTERÍSTICAS GERAIS:
- São as unidades fundamentais das proteínas. - Todas as proteínas são formadas a partir da ligação em seqüência de apenas 20 aminoácidos. - Existem, além destes 20 aminoácidos principais, alguns aminoácidos especiais, que só aparecem em alguns tipos de proteínas. Os aminoácidos que intervêm na composição das proteínas (existem outros) são número de 20 e obedecem à estrutura geral representada na figura abaixo:
ESTRUTURA QUÍMICA GERAL:
- Os 20 aminoácidos possuem características estruturais em comum, tais como: A presença de um carbono central, quase sempre assimétrico. Ligados a este carbono central, um grupamento carboxila, um grupamento amina e um átomo de hidrogênio. O quarto ligante é um radical chamado genericamente de "R", responsável pela diferenciação entre os 20 aminoácidos. É a cadeia lateral dos aminoácidos. É o radical "R" quem define uma série de características dos aminoácidos, tais como polaridade e grau de ionização em solução aquosa.
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- O Amido: É o polissacarídeo de reserva da célula vegetal, formado por moléculas de glicose ligadas entre si através de numerosas ligações a (1,4) e poucas ligações a (1,6), ou "pontos de ramificação" da cadeia. Sua molécula é muito linear, e forma hélice em solução aquosa. - O Glicogênio: É o polissacarídeo de reserva da célula animal. Muito semelhante ao amido, possui um número bem maior de ligações a (1,6), o que confere um alto grau de ramificação à sua molécula. Os vários pontos de ramificação constituem um importante impedimento à formação de uma estrutura em hélice. - A Celulose: É o carboidrato mais abundante na natureza. Possui função estrutural na célula vegetal, como um componente importante da parede celular. Semelhante ao amido e ao glicogênio em composição, a celulose também é um polímero de glicose, mas formada por ligações tipo b (1,4). Este tipo de ligação glicosídica confere á molécula uma estrutura espacial muito linear, que forma fibras insolúveis em água e não digeríveis pelo ser humano.
LIPÍDEOS
CONCEITO:
Os lipídeos definem um conjunto de substâncias químicas que, ao contrário das outras classes de compostos orgânicos, não são caracterizadas por algum grupo funcional comum, e sim pela sua alta solubilidade em solventes orgânicos e baixa solubilidade em água. Fazem parte de um grupo conhecido como biomoléculas. Os lipídeos se encontram distribuídos em todos os tecidos, principalmente nas membranas celulares e nas células de gordura. A maioria dos lipídeos é derivada ou possui na sua estrutura ácida graxos. Algumas substâncias classificadas entre os lipídeos possuem intensa atividade biológica; elas incluem algumas das vitaminas e hormônios. Embora os lipídeos sejam uma classe distinta de biomoléculas, veremos que eles geralmente ocorrem combinados, seja covalentemente ou através de ligações fracas, como membros de outras classes de biomoléculas, para produzir moléculas hídricas tais como glicolipídeos, que contêm tanto carboidratos quanto grupos lipídicos, e lipoproteínas, que contêm tanto lipídeos como proteínas. Em tais biomoléculas, as distintas propriedades químicas e físicas de seus componentes estão combinadas para preencher funções biológicas especializadas. Existem diversos tipos de moléculas diferentes que pertencem à classe dos lipídeos. Embora não apresentem nenhuma característica estrutural comum todas elas possuem muito mais ligações carbono- hidrogênio do que as outras biomoléculas, e a grande maioria possui poucos heteroátomos. Isto faz com que estas moléculas sejam pobres em dipolos localizados (carbono e hidrogênio possuem eletronegatividade semelhante). Uma das leis clássicas da química diz que "o semelhante dissolve o semelhante": daí a razão para estas moléculas serem fracamente solúveis em água ou etanol (solventes polares) e altamente solúveis em solventes orgânicos (geralmente apolares). Ao contrário das demais biomoléculas, os lipídeos não são polímeros, isto é, não são repetições de uma unidade básica. Embora possam apresentar uma estrutura química relativamente simples, as funções dos lipídeos são complexas e diversas, atuando em muitas etapas cruciais do metabolismo e na definição das estruturas celulares. Os químicos podem separar os lipídeos de uma amostra biológica através de uma técnica conhecida como extração; um solvente orgânico é adicionado a uma solução aquosa da amostra e, com um auxílio de um funil de separação, obtém-se a fase orgânica rica em lipídeos. Com a evaporação do solvente orgânico obtém-se o lipídeo. É desta maneira que, em escala industrial, se obtém o óleo vegetal. Alguns lipídeos têm a habilidade de formar filmes sobre a superfície da água, ou mesmo de formar agregados organizados na solução; estes possuem uma região, na molécula, polar ou iônica, que é facilmente hidratada. Este comportamento é característico dos lipídeos que compõe a membrana celular. Os lipossomos são "micro envelopes" capazes de envolverem moléculas orgânicas e entregarem-nas ao "endereço biológico" correto.
FUNÇÃO:
Desempenham várias funções biológicas importantes no organismo, entre elas:
- Reserva de energia (1 g de gordura = 9 kcal) em animais e sementes oleaginosas, sendo a principal forma de armazenamento os triacilgliceróis (triglicerídeos);
- Armazenamento e transporte de combustível metabólico;
- Componente estrutural das membranas biológicas;
- São moléculas que podem funcionar como combustível alternativo à
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glicose, pois são os compostos bioquímicos mais calóricos em para geração de energia metabólica através da oxidação de ácidos graxos;
- Oferecem isolamento térmico, elétrico e mecânico para proteção de células e órgãos e para todo o organismo (panículo adiposo sob a pele), o qual ajuda a dar a forma estética característica;
- Dão origem a moléculas mensageiras, como hormônios, prostaglandinas, etc.
- As gorduras (triacilgliceróis), devido à sua função de substâncias de reserva, são acumuladas principalmente no tecido adiposo, para ocasiões em que há alimentação insuficiente. A reserva sob a forma de gordura é muito favorável a célula por dois motivos: em primeiro lugar, as gorduras são insolúveis na água e portanto não contribuem para a pressão osmótica dentro da célula, e em segundo lugar, as gorduras são ricas em energia; na sua oxidação total são liberados 38,13kJ/g de gordura.
UTILIZAÇÃO DOS LIPÍDEOS
São vários os usos dos lipídios:
- Alimentação: óleos de cozinha, margarina, manteiga, maionese; - Produtos manufaturados : sabões, resinas, cosméticos, lubrificantes. - Combustíveis alternativos: como é o caso do óleo vegetal transesterificado que corresponde a uma mistura de ácidos graxos vegetais tratados com etanol e ácido sulfúrico que substitui o óleo diesel, não sendo preciso nenhuma modificação do motor, além de ser muito menos poluente e isento de enxofre.
CLASSIFICAÇÃO DOS LIPÍDEOS:
ÁCIDOS GRAXOS
A hidrólise ácida dos triacilglicerídios leva aos correspondentes ácidos carboxílicos - conhecidos como ácidos graxos. Este é o grupo mais abundante de lipídeos nos seres vivos, e são compostos derivados dos ácidos carboxílicos. Este grupo é geralmente chamado de lipídeos saponificáveis, porque a reação destes com uma solução quente de hidróxido de sódio produz o correspondente sal sódico do ácido carboxílico, isto é, o sabão. Os ácidos graxos possuem um pka da ordem de 4,8. Isto significa que, em uma solução onde o pH é 4,8, metade da concentração o ácido está ionizada; a um pH maior (7, por exemplo) praticamente todo o ácido encontra-se ionizado, formando um sal com o seu contra-íon; num pH menor (3, e.g.) todo o ácido encontra-se protonado. A natureza do cátion (contra-íon) determina as propriedades do sal carboxílico formado. Em geral, sais com cátions divalentes (Ca 2+^ ou Mg 2+^ ) não são bem solúveis em água, ao contrário do formado com metais alcalinos (Na +^ , K +^ , etc.), que são bastante solúveis em água e em óleo - são conhecidos como sabão. É por este motivo que, em regiões onde a água é rica em metais alcalinos terrosos, é necessário se utilizar formulações especiais de sabão na hora de lavar a roupa. Na água, em altas concentrações destes sais, ocorre a formação de micelas - glóbulos microscópicos formados pela agregação destas moléculas. Nas micelas, as regiões polares das moléculas de sabão encontram-se em contato com as moléculas de água, enquanto que as regiões hidrofóbicas ficam no interior do glóbulo, em uma pseudofase orgânica, sem contato com a água. Conceitos Gerais:
Nome descritivo Nome sistemático^
Átomos de carbono
Duplas ligações
Posições das duplas ligações (Delta )
Classe de Ag Poliinsaturado
Palmítico Hexadecanóico 16 0 - -
Palmitoleico Hexadecenóico 16 1 9 ômega -
Esteárico Octadecanóico 18 0 - -
Oleico Octadecenóico 18 1 9 ômega -
Linoleico Octadecadienóico 18 2 9, 12
ômega -
Linolênico Octadecatrienóico 18 3 9, 12, 15
ômega -
Aracdônico Eicosatetraenóico 20 4 5, 8, 11, 14 ômega -
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A fração protéica das lipoproteínas denomina-se Apoproteína, e se divide em 5 classes principais - Apo A, B, C, D e E - e vária subclasses
A fração lipídica das lipoproteínas é muito variável, e permite a classificação das mesmas em 5 grupos, de acordo com suas densidades e mobilidade eletroforética:
Quilomícron = É a lipoproteína menos densa, transportadora de triacilglicerol exógeno na corrente sanguínea
VLDL = "Lipoproteína de Densidade Muito Baixa", transporta triacilglicerol endógeno IDL = "Lipoproteína de Densidade Intermediária", é formada na transformação de VLDL em LDL LDL = "Lipoproteína de Densidade Baixa", é a principal transportadora de colesterol; seus níveis aumentados no sangue aumentam o risco de infarto agudo do miocárdio HDL = "Lipoproteína de Densidade Alta"; atua retirando o colesterol da circulação. Seus níveis aumentados sangue estão associados a uma diminuição do risco de infarto agudo do miocárdio.
PROSTAGLANDINAS:
Estes lipídeos não desempenham funções estruturais, mas são importantes componentes em vários processos metabólicos e de comunicação intercelular. Segundo o químico Michael W. Davidson, da Florida State University, "prostaglandins act in a manner similar to that of hormones, by stimulating target cells into action. However, they differ from hormones in that they act locally, near their site of synthesis, and they are metabolized very rapidly. Another unusual feature is that the same prostaglandins act differently in different tissues". Um dos processos mais importantes controlados pelas prostaglandinas é a inflamação. Todos estas substâncias têm estrutura química semelhante a do ácido prostanóico, um anel de 5 membros com duas longas cadeias ligadas em trans nos carbonos 1 e 2. As prostaglandinas diferem do ácido prostanóico pela presença de insaturação ou substituição no anel ou da alteração das cadeias ligadas a ele. A substância chave na biossíntese das prostaglandinas é o ácido araquidônico , que é formado através da remoção enzimática de hidrogênios do ácido linoléico. O ácido araquidônico livre é convertido a prostaglandinas pela ação da enzima ciclooxigenase, que adiciona oxigênios ao ácido araquidônico e promove a sua ciclização. No organismo, o ácido araquidônico é estocado sob a forma de fosfolipídios, tal como o fosfoinositol, em membranas. Sob certos estímulos, o ácido araquidônico é liberado do lipíde o de estocagem (através da ação da enzima fosfolipase A2) e rapidamente convertido a prostaglandinas, que iniciam o processo inflamatório. A cortisona tem ação anti-inflamatória por bloquear a ação da fosfolipase A2. Este é o mecanismo de ação da maior parte dos anti-inflamatórios esteróides.